Rezeptorevolution, Schritt für Schritt.

Aaah, wie ärgerlich. Man ist mir zuvor gekommen und ich bin noch nicht mal selber Schuld. Seit fast zwei Wochen warte ich auf die Veröffentlichung dieses Artikels in Science:

Ortlund et al., Crystal Structure of an Ancient Protein: Evolution by Conformational Epistasis. Science, Published Online August 16, 2007.

Bisher ist er nur über Science Express erhältlich, auf das ich über meine Uni keinen Zugriff habe. Und jetzt veröffentlicht die New York Times was darüber ('Ancient Protein Tells a Story of Changing Function'). Mist.

Es geht wieder um den Glucocorticoid-Rezeptor und ist auch von der selben Gruppe wie dieser exzellente Artikel vom letzten Jahr:

Bridgham et al.,'Evolution of Hormone-Receptor Complexity by Molecular Exploitation', Science (2006), Vol. 312(5770): 97-101. (Hier zusammengefasst von Ian Musgrave und ich habe den Artikel auch schon mal erwähnt.)

Aus der NYTimes:

In work published last year, Dr. Thornton reported how his group reconstructed an ancestral protein of two hormone receptors found in humans. The two, once identical, diverged along different evolutionary paths. One is now part of the stress response system; the other is involved in different biological processes, including kidney function in many animals.

In the new study, the researchers determined the exact positions of more than 2,000 atoms in the ancestral hormone receptor. The receptor existed in animals that lived more than 440 million years ago, before the last common ancestor of people and sharks. Then the researchers examined what occurred during the next 20 million years — before another split of the evolutionary tree that led to bony fish. “That’s the ancestor of you and a salmon,” Dr. Thornton said.

In that time, one hormone receptor changed so that it bound most strongly to cortisol, a stress hormone. Bony fish and people have this version, called a glucocorticoid receptor. Sharks do not.

Of the glucocorticoid receptors that have been looked at in different species, five specific mutations are always present and distinguish them from the ancestral receptor. When the scientists introduced the five changes into the ancestral protein, they expected that it would be transformed into a glucocorticoid receptor.

Instead, the protein broke, unable to bind to any hormone.

On further investigation, the scientists found that two other mutations, which had negligible effects by themselves, strengthened some of the protein’s folds so it could withstand the other five mutations. The researchers were also able to show several sequences in which the seven mutations could have occurred without the protein’s functionality ever deteriorating.

Das hört sich doch schon mal sehr interessant an. Bevor ich aber mehr dazu sage, warte ich noch ab, bis der Original-Artikel erhältlich ist, hoffentlich schon in der nächsten Science-Ausgabe am Freitag.

Nicht gewartet hat Michael Behe, der auf seinem Amazon-Blog dazu einen Kommentar abgibt. Nicht überraschend, behauptet er, die Arbeit wäre a) nichts was er bezweifeln würde (nur Mikroevolution), b) würde auf dem "Design" der Autoren beruhen, und würde c) eine Abfolge von Mutationen beschreiben, die zu unwahrscheinlich ist, um zufällig stattgefunden zu haben. Demnächst behauptet er noch, der Artikel sei in Wirklichkeit pro-ID...

Glücklicherweise muss ich mich mit dem Quatsch nicht auseinandersetzen, dass hat Jason Rosenhouse vom EvolutionBlog schon getan.

MfG,
JLT


[via Pharyngula]